Polscy i niemieccy naukowcy jako pierwsi zaobserwowali rozpad białka
INFORMATOR. Kraj
naukawpolsce.pl | dodane 05-03-2013
Fot. NCI
Proces rozpadu białka jako pierwsi zaobserwowali polscy i niemieccy uczeni. Dzięki metodzie wykorzystującej niskie temperatury poznali mechanizm, który może pomóc w pokonaniu m.in. choroby Alzheimera czy Parkinsona.
Dr Mariusz Jaremko z Instytutu Biochemii i Biofizyki PAN w Warszawie i dr Łukasz Jaremko z Uniwersytetu Warszawskiego są laureatami programów Start i Ventures Fundacji na rzecz Nauki Polskiej (FNP).
Odkrycia dokonali wspólnie z uczonymi Instytutu Chemii Biofizycznej Maksa Plancka (MPIbpc) i Niemieckiego Ośrodka Chorób Neurodegeneracyjnych (DZNE) w Getyndze. Rozpad białka zaobserwowali dzięki zastosowaniu nowatorskiej metody badawczej.
„Najnowsze odkrycia polskich i niemieckich naukowców mogą pomóc uzyskać głębszy wgląd w to, jak białka przyjmują swoją strukturę przestrzenną i dlaczego formy pośrednie niektórych białek fałdują się nieprawidłowo w przypadku choroby” – informuje FNP w przesłanym PAP komunikacie.
Białka występują we wszystkich organizmach żywych i wirusach. Aby poprawnie funkcjonować, pojedyncze łańcuchy białek zwijają się i łączą, tworząc złożone, trójwymiarowe struktury, które, w dużym uproszczeniu, przypominają skłębione, bożonarodzeniowe łańcuchy choinkowe.
„Gdy proces +zwijania+ białek przebiega prawidłowo, wówczas białka zyskują funkcje biologiczne i dobrze wypełniają swoje zadania. Czasami jednak cząsteczka białka się psuje – rozwija się albo nadmiernie fałduje – i traci poprawny kształt. Białka nie funkcjonują wtedy dobrze i w niektórych przypadkach, tworzą nierozpuszczalne, toksyczne grudki, które uszkadzają komórki i mogą wywoływać poważne choroby, takie jak m.in. choroba Alzheimera czy Parkinsona” – informuje FNP.
Jedno z najważniejszych pytań w naukach biologicznych i medycynie brzmi więc: w jaki sposób białka uzyskują lub tracą swoją trójwymiarową strukturę?.
Zagadkę rozwiązali dopiero polscy i niemieccy naukowcy. Zastosowali oni nowatorską metodę, polegającą na wykorzystaniu niskich temperatur, dzięki której udało im się po raz pierwszy "sfilmować" złożony proces fałdowania białka.
Jako obiekt badań zostało wybrane białko CylR2, które jest kluczowe dla produkcji toksyny u "Enterococcus faecalis", patogenu często występującego w szpitalach, gdzie zakaża zwłaszcza pacjentów ze osłabionym układem odpornościowym.
„Jakiś czas temu naukowcom pracującym ze Stefanem Beckerem w MPIbpc – współautorem najnowszego odkrycia - udało się wyjaśnić strukturę tego białka. Trójwymiarowa budowa czyni CylR2 szczególnie obiecującym obiektem badań naukowych. CylR2 jest względnie małym białkiem, składającym się z dwóch identycznych podjednostek. Dało to nam wielką szansę uwidocznienia poszczególnych etapów procesu jego rozwijania się w probówce testowej - mówią polscy autorzy odkrycia.
Pierwszy krok: przygotowanie wystarczającej ilości białka w laboratorium wykonała grupa Stefana Beckera. Następnie chemicy ochładzali białko sukcesywnie od 25 st. Celsjusza do -16 st. Celsjusza i badało jego formy pośrednie metodą spektroskopii NMR. Ich „klip filmowy” ukazuje, w rozdzielczości atomowej, jak białko stopniowo się rozwija.
„Wyraźnie widzimy jak białko CylR2 ostatecznie dzieli się na swoje dwie podjednostki. Pojedyncza podjednostka jest początkowo względnie stabilna. Przy dalszym ochładzaniu, białko kontynuuje rozwijanie się i w temperaturze -16 st. jest niezwykle niestabilne i dynamiczne. Ta niestabilna forma białka stanowi zalążek fałdowania i może także +wyzwolić+ nieprawidłowe fałdowanie” – opisuje współautor odkrycia biolog strukturalny Markus Zweckstetter z Niemieckiego Ośrodka Chorób Neurodegeneracyjnych.
Odpowiedzi na pytanie, jak białka uzyskują lub tracą swoją trójwymiarową strukturę, naukowcy poszukiwali już od dawna. Testowali różne metody - np. wykorzystujące ciepło i ciśnienie - dzięki którym można byłoby zaobserwować proces destrukcji białka. Jednak żadna z nich nie przyniosła rezultatu. Proces rozpadu przebiegał albo zbyt szybko i nie można było go dobrze uchwycić, albo pośrednie formy, które powstawały podczas procesu rozpadu białka, były zbyt krótkotrwałe.
Wyniki badań opublikowało prestiżowe pismo „Nature Chemical Biology”. Film pokazujący „rozpad” białka można znaleźć na stronie internetowej.
* * *
http://www.nature.com/nchembio/journal/vaop/ncurrent/extref/nchembio.1181-S2.mov
Dr Mariusz Jaremko z Instytutu Biochemii i Biofizyki PAN w Warszawie i dr Łukasz Jaremko z Uniwersytetu Warszawskiego są laureatami programów Start i Ventures Fundacji na rzecz Nauki Polskiej (FNP).
Odkrycia dokonali wspólnie z uczonymi Instytutu Chemii Biofizycznej Maksa Plancka (MPIbpc) i Niemieckiego Ośrodka Chorób Neurodegeneracyjnych (DZNE) w Getyndze. Rozpad białka zaobserwowali dzięki zastosowaniu nowatorskiej metody badawczej.
„Najnowsze odkrycia polskich i niemieckich naukowców mogą pomóc uzyskać głębszy wgląd w to, jak białka przyjmują swoją strukturę przestrzenną i dlaczego formy pośrednie niektórych białek fałdują się nieprawidłowo w przypadku choroby” – informuje FNP w przesłanym PAP komunikacie.
Białka występują we wszystkich organizmach żywych i wirusach. Aby poprawnie funkcjonować, pojedyncze łańcuchy białek zwijają się i łączą, tworząc złożone, trójwymiarowe struktury, które, w dużym uproszczeniu, przypominają skłębione, bożonarodzeniowe łańcuchy choinkowe.
„Gdy proces +zwijania+ białek przebiega prawidłowo, wówczas białka zyskują funkcje biologiczne i dobrze wypełniają swoje zadania. Czasami jednak cząsteczka białka się psuje – rozwija się albo nadmiernie fałduje – i traci poprawny kształt. Białka nie funkcjonują wtedy dobrze i w niektórych przypadkach, tworzą nierozpuszczalne, toksyczne grudki, które uszkadzają komórki i mogą wywoływać poważne choroby, takie jak m.in. choroba Alzheimera czy Parkinsona” – informuje FNP.
Jedno z najważniejszych pytań w naukach biologicznych i medycynie brzmi więc: w jaki sposób białka uzyskują lub tracą swoją trójwymiarową strukturę?.
Zagadkę rozwiązali dopiero polscy i niemieccy naukowcy. Zastosowali oni nowatorską metodę, polegającą na wykorzystaniu niskich temperatur, dzięki której udało im się po raz pierwszy "sfilmować" złożony proces fałdowania białka.
Jako obiekt badań zostało wybrane białko CylR2, które jest kluczowe dla produkcji toksyny u "Enterococcus faecalis", patogenu często występującego w szpitalach, gdzie zakaża zwłaszcza pacjentów ze osłabionym układem odpornościowym.
„Jakiś czas temu naukowcom pracującym ze Stefanem Beckerem w MPIbpc – współautorem najnowszego odkrycia - udało się wyjaśnić strukturę tego białka. Trójwymiarowa budowa czyni CylR2 szczególnie obiecującym obiektem badań naukowych. CylR2 jest względnie małym białkiem, składającym się z dwóch identycznych podjednostek. Dało to nam wielką szansę uwidocznienia poszczególnych etapów procesu jego rozwijania się w probówce testowej - mówią polscy autorzy odkrycia.
Pierwszy krok: przygotowanie wystarczającej ilości białka w laboratorium wykonała grupa Stefana Beckera. Następnie chemicy ochładzali białko sukcesywnie od 25 st. Celsjusza do -16 st. Celsjusza i badało jego formy pośrednie metodą spektroskopii NMR. Ich „klip filmowy” ukazuje, w rozdzielczości atomowej, jak białko stopniowo się rozwija.
„Wyraźnie widzimy jak białko CylR2 ostatecznie dzieli się na swoje dwie podjednostki. Pojedyncza podjednostka jest początkowo względnie stabilna. Przy dalszym ochładzaniu, białko kontynuuje rozwijanie się i w temperaturze -16 st. jest niezwykle niestabilne i dynamiczne. Ta niestabilna forma białka stanowi zalążek fałdowania i może także +wyzwolić+ nieprawidłowe fałdowanie” – opisuje współautor odkrycia biolog strukturalny Markus Zweckstetter z Niemieckiego Ośrodka Chorób Neurodegeneracyjnych.
Odpowiedzi na pytanie, jak białka uzyskują lub tracą swoją trójwymiarową strukturę, naukowcy poszukiwali już od dawna. Testowali różne metody - np. wykorzystujące ciepło i ciśnienie - dzięki którym można byłoby zaobserwować proces destrukcji białka. Jednak żadna z nich nie przyniosła rezultatu. Proces rozpadu przebiegał albo zbyt szybko i nie można było go dobrze uchwycić, albo pośrednie formy, które powstawały podczas procesu rozpadu białka, były zbyt krótkotrwałe.
Wyniki badań opublikowało prestiżowe pismo „Nature Chemical Biology”. Film pokazujący „rozpad” białka można znaleźć na stronie internetowej.
* * *
http://www.nature.com/nchembio/journal/vaop/ncurrent/extref/nchembio.1181-S2.mov
Poinformuj znajomych o tym artykule:
REKLAMA
Inne w tym dziale:
- Podnośniki koszowe, usługi dźwigowe. Bydgoszcz REKLAMA
- Żylaki. Leczenie żylaków kończyn dolnych. Bydgoszcz, Inowrocław, Chojnice, Tuchola. REKLAMA
- Ortopeda. Chirurgia ortopedyczna. Medycyna sportowa. Warszawa REKLAMA
- Nowoczesne leczenie i optymizm – najlepsze antidotum na SM
- Choroba poznana 80 lat temu - wciąż nieznana. Rusza pierwsza w Polsce kampania edukacyjna dla pacjentów z ultrarzadkim nowotworem krwi: „Makroglobulinemia Waldenströma. Śladami Doktora Jana”
- Choroba Gauchera – wizytówka polskiego podejścia do chorób ultrarzadkich
- Antykoncepcja awaryjna nabiera tempa: Nowe dane Centrum e-Zdrowia
- Kardiolożka: o serce trzeba dbać od najmłodszych lat
- Ponad 600 tys. Polaków zaszczepiło się przeciw grypie
- Refundacja na papierze. Pacjentki tylko z jednego województwa mogą liczyć na leczenie zgodne z listą refundacyjną, która weszła w życie kilka miesięcy temu
- Pierwsze w Polsce zabiegi ablacji arytmii z zastosowaniem technologii CARTOSOUND FAM. „Niezwykle ważny krok w rozwoju elektrofizjologii”
- Czy starsi pacjenci otrzymają lepszą ochronę jeszcze w tym sezonie?
- Wyzwania hematoonkologii - na jakie terapie czekają polscy pacjenci?
- Wszystkie w tym dziale
REKLAMA
